今天宠物迷的小编给各位宠物饲养爱好者分享酶作用的机理的宠物知识,其中也会对什么是酶的竞争性抑制作用?竞争性抑制作用的机理是是?(何谓酶的竞争性抑制作用,其特点是什么)进行专业的解释,如果能碰巧解决你现在面临的宠物相关问题,别忘了关注本站哦,现在我们开始吧!
1、竞争性抑制作用:***与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低的作用。
特点为:a.竞争性***往往是酶的底物类似物或反应产物;b.***与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同;c.***浓度越大,则抑制作用越大;但增加底物浓度可使抑制程度减小;d.动力学参数:Km值增大,Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶(底物为琥珀酸)的竞争性抑制和磺胺类药物(对氨基苯磺酰胺)对二氢叶酸合成酶(底物为对氨基苯甲酸)的竞争性抑制。
(1)酶促反应的原理是降低化学反应的活化能,甲图中可以用ab段来表示,酶的催化效率比无机催化剂高,将酶换成无机催化剂以后,曲线应该向上移动.
(2)酶的催化具有专一性,蛋白酶催化分解的底物应该是蛋白质,胃蛋白酶浓度和其他条件不变,反应液pH值由10逐渐降低到2,则酶催化反应的速度将不变,原因是胃蛋白酶的最适PH是2左右,PH为10时已经失活,再改变PH,反应速率不变.
(3)①A、X轴表示pH,Y轴可以表示酶的催化效率,表示的是酶促反应与pH之间的关系;B、若X轴表示的是饭后的时间,则Y轴表示的可以是饭后血糖的浓度变化.
②A、若X轴表示反应物浓度,则Y轴可表示酶促反应的速率;B、若X轴表示光照强度,则Y轴可表示光合作用的速率.
故答案为:(1)ab 上移
(2)蛋白质 不变 胃蛋白酶的最适PH是2左右,PH为10时已经失活,再改变PH酶的活性不变
(3)①A.酶催化速率(或酶活性) B.血糖浓度 ②A.酶促反应速率 B.光合作用速率
酶的化学本质 是蛋白质。具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的,不含任何其他物质,如胃蛋白酶。结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的,如*酸脱氢酶、转氨酶。组成酶的简单蛋白质部分叫做酶蛋白或主酶,辅基部分叫做辅酶。一般是主酶与辅酶相结合,成为全酶,才能起到酶的作用。蛋白质所具有的理化性质,酶都具有。
特点:由活细胞合成的蛋白质、 易受温度、pH等外界因素影响、催化效率高、具有高度特异性、 酶活性具有可调节性。
机理:任何化学反应中,反应物分子必须超过一定的能阈,成为活化的状态,才能发生变化,形成产物。这种提高低能分子达到活化状态的能量,称为活化能。催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行。
消化酶的作用原理
酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。它们在催化反应专一性,催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下,底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。 酶抑制作用(enzyme inhibition)指酶的功能基团受到某种物质的影响,而导致酶活力降低或丧失的作用。酶诱导(enzyme induction)指细胞在底物影响下进行特定酶合成的作用。 扩展资料 酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外,绝大多数都由专一的酶催化,一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物,这就是酶的特异性。 根据酶催化特异性程度上的差别,分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和立体异构特异性(stereospecificity)三类。 一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性,如脲酶只能水解尿素使其分解为二**碳和氨;若一种酶能催化一类化合物或一类化学键进行反应的称为相对特异性,如酯酶既能催化**三脂水解,又能水解其他酯键。 具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求,如L*酸脱氢酶只催化L-*酸脱氢,对D-*酸无作用。 有些酶的催化活性可受许多因素的影响,如别构酶受别构剂的调节,有的酶受共价修饰的调节,激素和神经体液通过第二信使对酶活力进行调节,以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。 参考资料来源:百度百科-酶诱导 参考资料来源:百度百科-酶 参考资料来源:百度百科-酶抑制作用 参考资料来源:百度百科-酶催化
一、酶的作用机理:
催化剂的作用,主要是降低反应所需的活化能,以致相同的能量能使更多的分子活化,从而加速反应的进行。
酶能显著地降低活化能,故能表现为高度的催化效率。
二、酶的抑制和诱导作用:
酶的功能基团受到某种物质的影响,而导致酶活力降低或丧失的作用。该物质即称为酶***。酶***对酶有选择性,是研究酶作用机理的重要工具。很多药物,毒物和用于化学战争的毒剂都是酶***。此外,还有一些具有一定功能的存在于动植物体内的生物大分子也是酶***。
酶受抑制时其蛋白部分并未变性。由于酶蛋白变性造成的酶失活作用,以及除去活化剂(如酶活力所必需的金属离子)而造成酶活力的降低或丧失,不属于酶抑制作用的范畴。
酶抑制作用可分为可逆和不可逆抑制作用两大类。
可逆抑制作用
***与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失,用物理方法除去***后可使酶活力恢复的作用称为可逆抑制作用,这种***叫做可逆***。
可逆***与酶结合而抑制酶活力的方式又有两种。
同位抑制作用
***与酶分子的结合部位基本上和底物与酶分子的结合部位相同或相近。这类***称为同位***。
别位抑制作用
***与酶分子活性中心以外的部位相结合,即通过酶分子空间构象的改变,来影响底物与酶的结合或酶的催化效率。这种***称为别位***。
很多药物和毒物可促进肝细胞微粒体中单加氧酶(或称混合功能**酶)或其他一些药物代谢酶的诱导合成,从而促进药物本身或其他药物的**失活。
有机污染物可通过污水灌溉、城市污泥农用以及污染大气的沉降等途径进入农田土壤,因而,有机污染物已成为影响作物(尤其是水稻)生长发育、产量形成及其品质的重要化学污染物。
有机污染物在明显抑制敏感蛋白质表达的同时,也诱导表达新的蛋白质或增加某些蛋白质的表达量。
消化酶的作用原理
首先要了解酶的活性中心。酶的特殊催化能力只局限在大分子的一定区域内,换句话说,只有少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用。这种特异的氨基酸残基比较集中的区域,即与酶活力直接相关的区域,称为酶的活性中心。通常活性中心又分为结合部位和催化部位。前者负责与底物结合,决定酶的专一性;后者负责催化底物键的断裂,形成新键,决定酶的催化能力。有些酶还需要辅酶,辅酶分子或其某一部分的结构往往也是酶活性部位的组成部分。
当酶遇到其专一性底物时,酶中某些集团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些集团的电子云密度增高或降低,产生“电子张力”,使敏感键的一端更加敏感,底物分子发生变形,底物比较接近他的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生。——这个就是酶催化的简单原理,诱导契合假说,比较广泛的被认同!
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